La estructura cuaternaria de las proteínas se constituye por medio de la fusión de enlaces débiles de ciertas cadenas polipeptídicas (protómero) con distribución terciaria para constituir un complejo proteico. Con relación a los niveles de la estructura de las proteínas puede tener una forma más desarrollada que lo normal. Esta estructura cuenta con una diversidad de proteínas denominadas oligoméricas, esto es que, son las proteínas que tiene más de una cadena polipéptida, en la cual puede existir una conducta de alosterismo de acuerdo al método establecido por Jacques Monod.
Esta estructura cuaternaria procede de la conjunción de diferentes cadenas aminoácidas que, debido a su alianza efectúan el proceso de la disjunción, quedando así un efecto favorable ante las proteínas ya aumentadas. Muestra distintos polipéptidos y su estructura funcional necesita de la interacción entre dos o más cadenas de aminoácidos parecidos o diferentes.
En la distribución proteica cuaternaria se crean grandes estructuras de suma importancia en la biología, tal como los microtúbulos, capsómeros de virus, microfilamentos y complejos enzimáticos. Además, las fibrillas colágenas halladas en el espacio extracelular del tejido conjuntivo se encuentran conformadas por la complemento de cadenas polipeptídicas de tropocolágeno.
Generalmente, la estructura cuaternaria proporciona la función de la proteína, pero existen ejemplos de las proteínas activas fuera del lugar de su complejo cuaternario. Adecuaciones de subunidades pueden distribuirse en el complejo cuaternario, pero esto no es necesario.
El alosterismo se refiere a la regulación enzimática de los complementos de una proteína multimérica. Con respecto a la estructura cuaternaria, el alosterismo puede ser absorbido como efecto del movimiento semejante de un monómero en las propiedades multiméricas. Por ejemplo, la hemoglobina.
Cuando una proteína posee más de una cadena polipeptídica, esto indica que, se trata de una proteína oligomérica, se dice que cuenta con una estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar
- El número y la naturaleza de las diferentes subunidades o monómeros que constituyen el oligómero.
- La manera en que se relacionan en el espacio para dar espacio al oligómero.
En proteínas con estructura terciaria tipo fibroso, la estructura cuaternaria deriva de la asociación de diferentes hebras para constituir una fibra. Tanto la miosina como la tropomiosina tienen de dos hebras con estructura de curva, estando enrolladas en una fibra levógira. Por ejemplo, La queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre constan de tres hebras en cada fibra levógira. También, el colágeno posee tres hebras helicoidales levógiras que integran una fibra dextrógira. Por último, la fibroína de la seda muestra ciertas hebras con estructura de hoja, direccionadas de manera antiparalela.
Las estructuras terciarias de género globular tienen un momento en la que se relacionan con otras proteínas para constituir una estructura de tipo cuaternario, pueden ser los monómeros de esta forma:
- Exactamente similares, tal es el caso de la hexoquinasa o de la fosfoglucoisomerasa.
- Muy similares, por ejemplo, el lactato deshidrogenasa.
- Con estructura diferente pero con la misma función, tal es el caso de la hemoglobina.
- Funcional y estructuralmente diferentes, que una vez relacionados conforman una unidad funcional, por ejemplo, la aspartato transcarbamilasa, un enzima alostérico con 6 subunidades con acción catalítica y 6 con acción reguladora.
La estructura cuaternaria modifica la actividad biológica de la proteína y la división de las subunidades que frecuentemente lleva a la pérdida de funcionalidad. Las potencias que conservan fusionadas en las diversas cadenas polipeptídicas son, en términos generales, las mismas que consolidan la estructura terciaria.
